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喜賀清華研究為治愈阿茲海默癥提供理論依據

更新時間:2013-03-28 點擊量:2117

清華大學生命科學學院施一公教授帶領其研究組在《自然》雜志以研究長文(Research Article)的形式發表了題為《早老素家族天冬氨酸膜整合蛋白酶的結構》(Structure of a presenilin family intramembrane aspartate protease)的研究論文,報道了人的早老素蛋白(presenilin) 在古細菌Methanoculleus marisnigri JR1中同源蛋白PSH的晶體結構。

阿茲海默癥(Alzheimer disease,AD),又稱老年癡呆癥,是一種致死性神經退行性疾病。該病多發于65歲以上的老人,然而也有少見的早發性阿茲海默癥Early-onset AD)病患會提早發病。隨著人口的老齡化,AD的發病率逐年上升,在2006年,*約有兩千六百萬AD病患,到2050年時預估每85人就有一人罹患該病。阿茲海默癥患者臨床表現為逐漸嚴重的認知障礙,對患者及家庭都會造成嚴重的影響。在發達國家中,阿茲海默癥是社會中花費zui高的疾病之一,而對于該病,現在仍沒有較好的治療方法。目前研究認為,阿茲海默癥是由于γ-secretase活性中心蛋白早老素(presenilin)發生突變,從而導致其對底物淀粉樣前體蛋白(APP)的酶切位點發生改變,形成更容易在大腦中沉積的β淀粉樣蛋白(Aβ)導致的。因此, 對γ-secretase活性中心蛋白早老素的晶體學研究,能夠幫助人們更清楚地了解阿茲海默癥的發病機理,進而為治愈阿茲海默癥提供理論依據。

施一公教授領導的研究組一直以來將γ-secretase及其同源蛋白的結構與功能作為主要研究方向。經過多年努力,他們今年獲得了早老素在古細菌中同源蛋白PSH的結構。PSH與人源早老素蛋白有著高達50%的序列相似性,進化上高度保守。PSH蛋白三維晶體結構呈現出全新的“presenilin fold”折疊方式。該蛋白由9個跨膜螺旋組成,穿膜螺旋1-6形成N端結構域(NTD),7-9形成C端結構域(CTD);兩個催化殘基天冬氨酸(D162和D220)分別位于穿膜螺旋6和7上,并且包埋在膜內。通過結構分析,并且結合之前相關的生化研究結果,研究組提出了底物以及水分子進入PSH的通道模型。之后,研究組又基于序列的高度保守性,利用計算機同源建模,搭建了人源早老素蛋白的三維結構。根據該模型,進一步對引發阿茲海默癥相關早老素突變殘基進行了生化研究。

這一研究是施一公教授繼2006年和2007年在《自然-結構與分子生物學》(Nature Structural & Molecular Biology)和《科學》(Science)分別發表Rhomboid和Site-2 protease兩個家族的膜整合蛋白酶的晶體結構之后,對zui后一個家族,天冬氨酸膜整合蛋白酶的重要結構生物學研究成果,推近了人們對阿茲海默癥致病機理的認識和理解,也為之后基于晶體結構的藥物設計和篩選打下了良好的基礎。生命科學學院王佳偉博士參與合作,生命科學學院的博士研究生李曉淳和黨尚宇為文章的共同*作者。

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